Home KOST & NÄRING Varför tycker jag att man ska pröva att avstå från eller reducera sitt intag av sädesslag?
Varför tycker jag att man ska pröva att avstå från eller reducera sitt intag av sädesslag?

Varför tycker jag att man ska pröva att avstå från eller reducera sitt intag av sädesslag?

0
20

Det organiserade jordbruket
År 2010 publicerade en grupp forskare en artikel om fynd i Italien, Ryssland och Tjeckien som pekade på att vi människor hade använt redskap för att mala frön, rötter och andra växtdelar redan för 30 000 år sedan. Upptäckten innebär emellertid inte att vi måste skriva om historieböckerna gällande den neolitiska revolutionen, det vill säga den genomgripande övergången från jägar-samlarfolk till jordbrukare som startade cirka 8000 f. Kr. Vi var inte jordbrukare för 30 000 år sedan trots forskarnas fynd. Av de tio olika spår från malda växtdelar som forskarna fann var det endast tre som kom från ett frö, nämligen frön från skärmagssläktet, vilket är ett halvgräs, frön från grässläktet skaftingar samt frön från råglosta som också är en växt inom gräsfamiljen. Resterande sju växtmaterial som forskarna fann var jordstammar, även kallat rhizom, (Exempel på rhizom är ingefära, potatis, jordärtskocka, sötpotatis, sparris och gurkmeja) samt olika rötter från bland annat: daggkåpa, taggkörvel, bitterpilört, stor igelknopp, låsbräkenväxter, smalkaveldun och bredkavdeldun.[1] Dessa antropologiska fynd omfattade alltså inte alls beredning av de vanliga sädesslag vi använder idag (ris, vete, majs, råg, korn eller havre) och fynden visade inte heller på någon organiserad odlingsaktivitet. Vi var fortfarande jägare-samlare för 30 000 år sedan och den slutsats som kan dras är att vi människor redan vid den här tidpunkten använde redskap för att mala växtdelar till mjöl, troligtvis, främst för att användas som föda. Emellertid kan studien belysa att övergången från jägare och samlare till odlare har skett gradvis och dessutom visar studien att människan har förstått hur beredning av obearbetade växtmaterial till mjöl gått till långt innan den neolitiska revolutionen.

Från cirka 8000 f.Kr. började odling av lika livsmedel däremot ske i mer organiserad omfattning och det vi kallar jordbruk uppstod troligtvis först och främst i den så kallade bördiga halvmånen, det vill säga området i nuvarande Egypten, Israel, Jordanien, Libanon, Syrien, Turkiet, Iran och Irak. Relativt kort därefter uppstod jordbruket mer eller mindre oberoende i olika regioner i världen. Man odlade olika typer av grödor i olika områden och det var inte endast sädesslag som odlades utan även baljväxter, nötter, rotfrukter, bomull, frukter och oliver bland annat. I Europa kom jordbruket i mer organiserad form först cirka 5000-4000 f. Kr.[2] Jordbruket innebar att människan började rota sig och stanna på en och samma plats i större utsträckning vilket var en förutsättning för att skapa det vi kallar organiserade samhällen. Över tid har grödor från jordbruket förädlats för att passa människans önskemål: större, sötare och mer lättarbetade. De morötter du finner i din matvarubutik idag liknar inte dem som dina stenålderssläktingar grävde fram.

Enkel taxonomi
Alla äkta sädesslag hör till familjen gräs vars frön, även kallat spannmål, säd eller sädeskorn, används som mat eller foder. De vanligaste sädesslagen är majs, ris, vete, korn, durra, hirs, havre, rågvete och råg och mer än 50 procent av världens kaloriintag kommer från sädesslag.[3] Ris, tätt följt av vete är de vanligaste sädesslagen för mänsklig konsumtion. Även om det odlas mest majs i världen sett till antal ton, används en majoritet av den odlade majsen som foder till djur.[4] Pseudosädesslagen amarant, quinoa, bovete och chia tillhör inte gräsfamiljen till skillnad från de äkta sädesslagen men deras frö är rent strukturellt lika de äkta sädesslagens frön.[5] Amarant och quinoa hör till familjen amarantväxter. Bovete hör till familjen slideväxter dit bland annat rabarber och pilört hör. Chia hör till familjen kransblommiga växter dit bland annat många av våra vanliga örter hör: basilika, pepparmynta, rosmarin, oregano och kryddtimjan.[6]

Innehåll i spannmål
När man har tagit bort det yttersta oätliga skalet runt ett frö återstår ett så kallat fullkorn. Det består av kli, vilket är ett skal bestående av flera lager. Under kli finns det stärkelserika endospermet (frövitan) samt den protein- och fettrika grodden. Normalt finner man mest olösliga fiber i kli men kli från vete och råg innehåller även mindre mängder arabinoxylan, vilket är en löslig fiber. Kli från havre och korn innehåller den lösliga fibern β-glukan (betaglukan). I kli finns även en del antioxidanter. Frövitan innehåller förutom stärkelse även en del protein. I grodden finns bland annat lipider, proteiner, fytosteroler, en del vitaminer, och mineraler.[7] Spannmål är ett till synes näringsrikt livsmedel men man kan erhålla alla näringsämnen som finns i spannmål i större utsträckning från andra, och i mitt tycke, bättre livsmedel. Dessutom innehåller spannmål ämnen som kan vara problematiska för människan, framförallt en del proteiner och antinäringsämnen.

Problematiska proteiner i sädesslag
Alla sädesslag innehåller olika typer av proteiner. Det finns flera sätt att dela in spannmålsproteiner; ett av dessa indelningssätt är i albumin, globulin, prolamin och glutelin (glutelin kallas glutenin när det förekommer i vete) beroende på deras löslighet i olika lösningsmedel: albuminer löser sig i vatten, globuliner löser sig i saltlösning, prolaminer i alkohollösningar och gluteliner i basiska eller sura lösningar.[8] Ett av de vanligaste växtallergenerna är just prolaminer.[9] Namnet prolamin kommer ursprungligen av att man observerade att prolaminer var rika på aminosyran prolin samt en ett derivat från aminosyran glutamin.[10] Det mest kända prolaminproteinet är gliadin som finns i vete. [11] Motsvarande prolamin i råg heter sekalin och i korn heter prolaminet hordein.[12] Olika gliadinproteiner och gluteninproteiner formar det kända proteinkomplexet gluten som finns i vete. Liknande komplex finns även i råg och korn och just prolaminerna gliadin, sekalin och hordein uppvisar negativa immunologiska reaktioner hos personer som lider av glutenintolerans (celiaki).[13] Emellertid har prolaminet hordein även uppvisat antioxidativa egenskaper vilka emellertid går att erhålla från andra livsmedel.[14] Ris och havre innehåller mer globulin och mindre prolamin i jämförelse med vete, råg och korn.[15]

Glutenintolerans/Celiaki
Glutenintolerans/Celiaki är en kronisk immunmedierad enteropati (tarminflammation) i tunntarmen.[16] Emellertid är benämningen glutenintolerans egentligen inte rättvisande vilket har påtalats av flera internationella forskare, bland annat i januarinumret år 2013 i den ledande internationella vetenskapliga tidskriften Gut.[17] Termen intolerans skulle tyda på en icke-immunologisk reaktion mot gluten vilket inte är fallet. Glutenintolerans/celiaki är snarare en icke-IgE allergi eller autoimmun allergi. Glutenintolerans/celiaki som alltså är en autoimmun sjukdom är inte samma sak som allergi mot vete. Veteallergi innebär en ökad produktion av immunoglobulin-klass-E-antikroppar (IgE) mot veteproteiner, en ökning som alltså inte sker vid celiaki. Dessutom reagerar man som glutenintolerant även mot prolaminerna sekalin och hordein vilka i strikt mening inte formar prolaminkomplexet gluten och med andra ord är termen glutenintolerans inte korrekt i strikt mening.

Zein, prolaminet i majs, samt prolaminet avenin som finns i havre verkar däremot inte uppvisa samma skadliga effekt hos en majoritet av celiakipatienterna. En anledning till att avenin inte påverkar celiakipatienter kan vara att dess aminosyrastruktur skiljer sig från gliadin, sekalin och hordein men även att andelen prolaminer i havre är fem gånger så liten som för prolaminer i vete, råg och korn.[18] Det finns emellertid en liten andel celiakipatienter som har T-lymfocyter som reagerar på prolaminet avenin från havre och får inflammation av det. Det är en reaktion som alltså inte kan förklaras av att havren är kontaminerat av gluten.[19] [20] Under skörd, transport, lagring och/eller bearbetning kan havre riskera att kontamineras av vete, korn och råg vilket kan vara problematiskt för individer med celiaki. Havre ska inte innehålla mer än 20 mg gluten/kg.[21] En stor kanadensisk studie på havre visade emellertid att 88 procent av 133 havresorter som testats innehöll mer än 20 mg gluten/kg.[22] Det finns dock, som sagt, alltså personer som uppvisar immunmedierade besvär från havre som inte har kontaminerats av gluten vilket tyder på att det inte är gluten utan avenin eller något annat proteinkomplex som ger T-lymfocytreaktionen vid intag av havre.

Det autoimmuna förloppet för individer med celiaki
När en individ med celiaki intar gluten kommer osmälta delar av gliadin stimulera enterocyter (tarmceller med mikrovilli på en sida vars uppgift är att ta upp näring från tunntarmen) att frigöra ett protein vid namn zonulin.[23] Zonulin modifierar permeabiliteten av zonula occludens, de täta fogarna mellan enterocyterna, så att dessa blir läckande. Det leder, i sin tur, till att osmält gluten passerar tarmslemhinnan och ackumuleras under enterocyterna vilka nu stimuleras att producera en cytokin vid namn interleukin-15. Det stimulerar i sin tur intraepiteliala lymfocyter, en form av T-lymfocyter, att attackera tarmslemhinnans enterocyter.[24] Enzymet vävnadstransglutaminas (tTG) frigörs vilket i sin tur fäster på gluten och modifierar glutenpeptiderna.[25] De modifierade glutenpeptiderna och tTG fångas upp av antigenpresenterande celler, det vill säga celler som presenterar ett antigen för andra celler och därmed aktiverar dessa. I den antigenpresenterande cellen binds gluten oerhört starkt till två proteiner: DQ2 eller DQ8. Dessa båda proteiner produceras av två gener vid namn HLA-DQ2 samt HLA-DQ8 och 95 procent av alla individer med celiaki bär på antingen HLA-DQ2 eller HLA-DQ8. Motsvarande siffra för individer utan celiaki är 30-40 procent.[26] Proteinerna DQ2 eller DQ8 som nu är bundet till gluten tar gluten till cellytan på den antigenpresenterande cellen där glutenpeptiden presenteras för T-hjälparceller. De frigör som ett svar, signalmolekyler i form av cytokiner och kemokiner. Dessa signalmolekyler skadar enterocyterna direkt men stimulerar även cytotoxiska T-celler, så kallade Mördar-T-celler, att ytterligare attackera enterocyterna. Dessutom ger de upphov till att B-lymfocyter stimuleras att producera antikroppar mot gluten och tTG och vid celiaki finner man ofta just förhöjda halter av IgA- och/eller IgG-antikroppar mot tTG och gliadin.[27] Resultatet över tid för individer som lider av celiaki blir en skadad tarmslemhinna vilket leder till reducerat näringsupptag. Symptom på celiaki är onormal avföring, uppblåsthet, reducerad muskelmassa och muskeltonus och försämrad aptit bland annat.[28] En glutenfri kosthållning är enda behandlingen mot celiaki idag.[29] Gluten är dock svårsmält även för personer som inte lider av celiaki men för dessa individer passerar normalt delar av glutenkomplexet osmält genom tunntarmen och tjocktarmen och avlägsnas via avföringen utan att skada tarmslemhinnan.[30] [31]

Även andra autoimmuna sjukdomar är kopplade till ökad genomsläpplighet i tarmslemhinnan, även kallat läckande tarm, det vill säga zonula occludens som släpper igenom ofullständigt nedbrutna molekyler. Dessa autoimmuna sjukdomar är bland annat: diabetes typ 1, multipel skleros och reumatoid artrit.[32] Risken för celiaki ökar om man har celiaki i familjen men även om man har Downs syndrom, diabetes typ 1, sköldkörtelinflammation eller andra autoimmuna sjukdomar.[33] BMJ Case Report publicerade ett ganska intressant fall år 2012. En sexårig pojke fick diagnosen diabetes typ 1. Han sattes på glutenfri diet vilket ledde till att hans långtidsblodsocker, HbA1c, stabiliserade sig samt att hans fasteblodsockervärde blev perfekt. Pojken slapp dessutom daglig insulinterapi.[34] Notera emellertid att detta endast var en pojke till antalet, att det inte fanns någon kontrollgrupp samt att det inte framgår om han ändrat något annat relaterat till kost och livsstil. Notera att det endast är en anekdot utan något bevisvärde för att glutenfri kost läker diabetes typ 1.

Dock få som har celiaki
Under lång tid antogs antalet celiakipatienter vara 1 på 10 000 men Alessio Fasano, en av världens ledande glutenforskare, genomförde en stor studie år 2003 som visade att antalet personer med celiaki var betydligt fler: 1 på 133.[35] I genomsnitt är det emellertid trots allt färre än 1 procent av befolkningen som lider av celiaki med en del variationer i olika regioner. Ett utmärkande undantag utgörs av Sahrawier (en befolkningsgrupp av araber och berber ursprungligen från området i västra Sahara) från Algeriet vilka har en prevalens av celiaki på otroliga 5,6 procent. Den höga förekomsten av celiaki antas bero på äktenskap mellan nära släkt, hög andel av genen HLA-DQ2 och stort intag av gluten.[36] [37] Det är alltså få som lider av celiaki och om man inte lider av celiaki varför ska man då undvika sädesslag?

Besvär med gluten trots frånvaro av celiaki?
År 2006 genomförde forskare från Mucosal Biology Research Center, Center for Celiac Research and Division of Pediatric Gastroenterology and Nutrition, School of Medicine vid universitetet i Maryland, USA ett experiment där man tog vävnad från tarmslemhinnan från celiakipatienter samt från individer utan celiaki och exponerade dessa för gliadin. Forskarna kom fram till gliadin aktiverade zonulin vilket alltså modifierar permeabiliteten av zonula occludens, de täta fogarna mellan enterocyterna, så att dessa blir läckande oavsett huruvida det förelåg celiaki eller inte hos individen. Notera att studien dock visade att individer med celiaki som ätit glutenfritt i två år fortfarande producerade betydligt mer zonulin i jämförelse med de individer som inte hade celiaki men som ätit gluten.[38] Märk väl att detta var en ex vivo-studie (utanför människan) vilket kan ligga till grund för en hypotes om att motsvarande kan ske i människan. Man kan emellertid inte utifrån denna studie hävda att gluten förorsakar genomsläpplighet i tarmslemhinnan hos personer som inte lider av celiaki förrän det har testats in vivo (i människan).

I en dubbelblind, randomiserad placebokontrollerad studie från år 2011 delade forskare in individer med IBS (irritable bowel syndrome) men utan celiaki i två grupper. Ena gruppen fick gluten medan den andra gruppen fick placebo i sex veckor. Ingen ökad genomsläpplighet i tarmslemhinnan kunde påvisas i den här studien men däremot upplevde gruppen som fick gluten ökad smärta, trötthet och svullen mage bland annat. Forskarna skriver i sin slutsats att ”Icke-celiaki-relaterad glutenintolerans kan existera men inga ledtrådar till mekanismen kunde finnas.”[39] Vad man bör beakta är att det kanske var något annat i vete än just gluten (prolaminer) som dessa individer reagerade på.

Gliadin har däremot visat sig kunna öka dem inflammationsökande cytokinen IL-15 hos individer oavsett om de lider av celiaki eller inte.[40] Det är uppenbart att det finns en grupp människor som lider av icke-celiaki-relaterad glutenintolerans och den gruppen antas vara betydligt större än den grupp som lider av diagnostiserad celiaki.[41] [42] [43] Dessutom kan man trots frånvaro av antikroppar mot gluten reagera mot gluten med trötthet och magtarmbesvär.[44] I en liten studie, dock publicerad för länge sedan (1981), gav forskare gluten dels till individer som hade någon familjemedlem som led av celiaki och dels till personer med immunrelaterde besvär. Efter sex veckors intag av gluten uppvisade båda grupper signifikanta förändringar i tarmslemhinnan. Vissa individer i studien fick allvarlig villusartrofi (förstörd tarmludd) samt ökat antal vita blodkroppar. Det visar att gluten kan påverka immunförsvaret samt tarmludden hos personer som har nära släktingar som lider av celiaki eller känsliga individer med immunrelaterade besvär.[45]

Då det, till dagens datum, inte finns några säkerställda laboratoriebiomarkörer för icke-celiaki-relaterad glutenintolerans är det bästa sättet att prova och se hur man mår vid en glutenfri diet. Om man mår bättre vid en glutenfri kosthållning trots att man inte har celiaki kan man vara en av dem som lider icke-celiaki-relaterad glutenintolerans, oavsett om det beror på gluten eller någon annan molekyl i vete, råg eller korn. Då bör man avstå från dessa livsmedel helt och hållet.

Om man inte känner av några besvärande symptom överhuvudtaget vid spannmålsintag, varför ska man då pröva att undvika eller reducera dem?

Sädesslag innehåller fytinsyra (fytat, inositol hexakisfosfat, IP6)
Alla sädesslag innehåller fosfor och sädesslagens huvudsakliga metod att förvara fosfor är i form av fytinsyra eller olika salter av fytinsyra, så kallade fytater.[46] Fytinsyra, som ibland kallas Myo-inositol hexakisphosphate eller IP6, förekommer normalt som salter tillsammans med magnesium, kalium, zink, kalcium, järn och koppar.[47] [48] Fytinsyra och dess salter fungerar, förutom som förvaring av fosfor, även som antioxidanter för växten under fröets vilande fas, det vill säga när det inte gror, som energikälla samt som prekursor för uppbyggnad av framtida cellväggar bland annat.[49] [50] [51] Eftersom den negativt laddade fosfatjonen i fytinsyra är så reaktiv och tenderar att binda till, och bilda ett oerhört stabilt komplex med, ett antal olika katjoner (positivt laddade), exempelvis zink, magnesium, kalcium och järn förhindras upptaget av dessa mineraler i tunntarmen.[52] [53] [54] Människan och andra monogastriska djur (djur med en mage) kan inte sönderdela fytater eftersom vi saknar fytasenzym. Djur med flera magar har däremot en aktiv fytasproduktion.[55] Konsekvensen blir att det mineralinnehåll man läser i näringsdeklarationen för ett sädesslag gällande ovan nämnda mineraler inte blir rättvisande eftersom en stor andel förs ut bundet, som fytat, via avföringen för monogastriska djur, däribland människan. 100 gram vete innehåller 111 mg fosfor, 0,7 mg järn, 21 mg kalcium, 166 mg kalium, 21 mg magnesium och 0,56 mg zink.[56] Med tanke på innehållet av fytinsyra i vete kommer en individ tyvärr inte alls att få i sig dessa mängder vid intag av 100 g vetemjöl då fytinsyran alltså binder till mineralet eller spårämnet och bildar fytat som sedan förs ut via tarmkanalen. Fytinsyra finns främst i grodden vilket gör att fullkorn innehåller mer fytinsyra än processade sädesslag där kli och grodd har avlägsnats.[57] [58] Ett sätt att reducera fytatinnehållet i bröd är att sänka dess pH-värde genom surdeg eller tillsättandet av mjölksyra. Detta har visat sig reducera fytatinnehållet med upp till 70 procent.[59] Av alla sädesslag har polerat ris minst fytater.[60] Det är emellertid inte endast sädesslag som innehåller fytater utan även baljväxter, nötter, frön pollen, rotfrukter, grönsaker och frukt.[61] [62] Nötter[63] och baljväxter innehåller betydligt mer fytater än frukt, grönsaker och rotfrukter. Äpplen, aprikoser, bananer, päron, persikor och grapefrukt innehåller dock inga mätbara nivåer av fytater.[64] Observera att fytinsyra inte läcker mineraler som finns i kroppen utan endast hindrar upptaget av de mineraler som finns i det konsumerade livsmedlet eller möjligtvis i de livsmedel som konsumeras i samband med ett livsmedel som innehåller fytinsyra. Individer som baserar en stor del av sin diet på fullkornssädesslag (och baljväxter) riskerar helt enkelt att få mineralbrister på grund av ett stort fytatintag.[65] Dessutom visar, emellertid några äldre in vitro-studier, att fytinsyra även hämmar viktiga enzymer som exempelvis amylas (spjälkar stärkelse), lipas (spjälkar fett), pepsin (spjälkar protein) och trypsin (spjälkar protein).[66] [67] [68] [69] [70] [71].

Fytinsyra anses även ha en del positiva egenskaper som exempelvis antioxidativa egenskaper. Det beror dock på att det binder till järn som annars kan riskera att skapa skadliga fria radikaler. [72] [73] [74] Fytinsyra har gynnsam effekt på blodsocker vilket emellertid beror på fytinsyrans förmåga att förhindra effekten av de stärkelsenedbrytande enzymerna amylas eller alpha-glukosidas (maltas). Genom att stärkelse i frånvaro av dessa enzymer inte bryts ner normalt når det tjocktarmen i osmält skick utan att dessförinnan tas upp fullständigt av tunntarmen vilket då ger en lägre blodglukos. [75] [76] [77] Att försöka sänka sitt blodsocker genom att äta spannmål eftersom dessa innehåller fytinsyra är inte på något sätt en god strategi för att hantera blodsockret. Studier visar även på anticancerogena effekter hos fytinsyra.[78] [79] Vad som bör noteras är att studier som visar att fytinsyra bidrar till hälsa och som har gjorts på råttor eller på möss kan ge en falsk positiv signal då råttor har 30 gånger så hög fytasaktivitet (enzym som bryter ner fytat) som människor och 1000 gånger så mycket alkaliskt fosfatas (enzym som spjälkar fosfatgrupper).[80] Det som är bra för en råtta behöver inte vara bra för en människa. Fytinsyra är helt klart känt för sin kelaterande (bindande) effekt på mineraler i livsmedel. Sädesslag innehåller, tillsammans med baljväxter och nötter, mycket fytinsyra och du kommer inte att tillgodogöra dig lika mycket av dessa livsmedels mineraler som det står på näringsdeklarationen.

Sädesslag innehåller oxalsyra (oxalat)
Sädesslag innehåller oxalsyra som binder till järn, magnesium men framförallt kalcium. Då bildas olösliga salter, kallat oxalatsalter, exempelvis kalciumoxalat CaC2O4.[81] Oxalsyra finns, förutom i sädesslag, rikligt i rabarber, rabarberblast, rödbetor, rödbetsblast, spenat, kakao och te.[82] Förutom att oxalat reducerar upptaget av magnesium, järn och kalcium ökar även risken för njursten vid högt intag av oxalsyra. För de allra flesta är ett ökat kalciumintag via föda inte något som orsakar njursten; snarare läcker individer med njursten kalcium via njurarna och kan därför ha reducerade kalciumreserver i skelettet. Extra intag av kalcium tillsammans med mat kan istället bidra till att kalcium binder till oxalsyran i magtarmkanalen och därmed förhindrar oxalat att nå njurarna varpå risken för njursten reduceras samt att benmassan inte minskar. Det är snarare ett högt intag av oxalsyra och dess läckage via njurarna som ökar risken för njursten, inte kalciumintag via föda.[83] Stora mängder C-vitamin kan också öka oxalatutsöndring via njurarna och därmed öka risken för njursten hos personer med njurbesvär. [84] Vid högt intag av oxalat kommer kroppen att reagerar med diarré då oxalat är ett gift i för stora mängder. Emellertid är normala nivåer av oxalsyra naturligt och bra för människan då det krävs för att bilda uracil, vilket är en av kvävebaserna i RNA.[85] Emellertid borde det oxalat som levern själv syntetiserar samt det oxalat som finns i gröna blad räcka för detta ändamål utan hjälp med extra oxalsyra från sädesslag.

Sädesslag innehåller proteasinhibitorer
Sädesslag innehåller proteasinhibitorer, det vill säga ämnen som motverkar olika proteinspjälkande enzymers aktivitet. Proteasinhibitorer förekommer inte bara i sädesslag utan i andra livsmedel från växtriket som exempelvis baljväxter, zucchini och potatis för att nämna några få.[86] Just sädesslag är känt för sina trypsininhibitorer, det vill säga en proteasinhibitor som motverkar enzymet trypsin vilket utsöndras via bukspottkörteln till tolvfingertarmen.[87] Det får till följd att proteiner inte bryts ner ordentligt. En typ av trypsininhibitorer, Bowman-Birk-inhibitorer är mer värmetåliga till skillnad från exempelvis Kunitz-inhibitor som förstörs vid upphettning.[88] Det har forskats i huruvida proteasinhibitorer har en cancertillväxthämmande roll som reducerar spridning av cancerceller.[89] Det betyder inte att sädesslag är botemedlet mot cancer eller att sädesslag ens skulle vara fördelaktigt vid cancer. Jag tror på det motsatta.

Sädesslag innehåller alfa-amylas-inhibitorer
Sädesslag innehåller alfa-amylas-inhibitorer, det vill säga ämnen som motverkar enzymet alfa-amylas vilket bryter ner stärkelse (och glykogen) till glukos och maltos.[90] Alfa-amylas utsöndras från bukspottkörteln till tunntarmen och dessutom finns Alfa-amylas i saliv. Upp till 40-50 procent av allt protein (enzymer är proteiner) i saliven består av Alfa-Amylas.[91] På kort sikt kan det tyckas vara bra att stärkelsenedbrytningen försämras eftersom det påverkar blodsockret i positiv riktning. Emellertid verkar det som om långvarigt intag av alfa-amylas-inhibitorer eventuellt har ett samband med så kallad bagarastma.[92] Troligtvis är det bättre att äta livsmedel med mindre stärkelse vid blodsockerbesvär än att inta livsmedel för dess innehåll av amylas-inhibitorer. Det finns även en djurstudie (emellertid gammal) som visar att kroniskt intag av alfa-amylas kan leda till både hypertrofi och vävnadsförändringar i bukspottkörteln.[93]

Sidospår om AMY1
Hypotes: Det finns individer som har mer amylas i saliven än genomsnittet. Dessa individer har fler genkopior av en gen kallad AMY1 vilket ökar amylasproduktionen i saliven. Individer från populationer som har ätit mycket stärkelse över tid har fler genkopior av AMY1 och därmed mer amylas i saliven. De kan hantera stärkelse bättre än dem med färre genkopior av AMY1. Individer med fler kopior av AMY1 och således mer amylas i saliven har en postprandiell blodglukos som är lägre efter en måltid innehållandes stärkelse (uppmätt blodglukos 45, 60 och 75 min efter en måltid) vilket alltså är bra. [94] Insulinnivåerna är dessutom högre för dessa individer. (Enligt det jag har beskrivit tidigare om amylas-inhibitorer borde individer med mer amylas i saliven få ett högre blodsocker och inte ett lägre vilket studien om AMY1 visar. Dock antas just de individer som genetiskt sätt har mer amylas i saliven få ett högre insulinsvar direkt efter intag av stärkelse trots att stärkelsen inte har spjälkats till glukos och tagits upp av tunntarmen. Detta initialinsulinsvar har visat sig förbättra glukostoleransen.[95]) Individer med lägre amylasproduktion har däremot större risk att utveckla insulinresistens och diabetes om de har ett högt stärkelseintag över tid och dessa individer får inte heller ett initialinsulinsvar vid intag av stärkelse. Observera att det inte fanns någon skillnad mellan dem med fler AMY1 och de med förre AMY1 när det gäller rent glukos, skillnaden förekom endast vid intag av stärkelse. [96] Fler genkopior av AMY1 kan eventuellt vara anledningen till att vissa individer trots ett relativt högt kolhydratintag i form av stärkelse uppvisar bra blodsockervärden.

Forskare från School of Human Evolution and Social Change vid Arizona State University i USA undersökte folkslag med traditionellt stärkelsefattiga dieter: två jägar-samlarfolk från ekvatorialregnskogarna i Afrika (Mbuti- och Biaka-folket) samt två nomadiserande boskapshållande folkslag (Datog från Tanzania och det turkiska folket Yakut från delrepubliken Sacha i Ryssland). Dessa folkslag har genom tiderna ätit lite stärkelse och forskarna upptäckte också att de hade färre genkopior av AMY1 och därmed med mindre amylas i saliven i jämförelse med folkslag som ätit mer stärkelse genom tiderna: Europeiska amerikaner, Japaner och jägarsamlarfolket, Hadza från Tanzania. Dessa hade däremot fler genkopior av AMY1 och därmed med ner amylas i saliven.[97] Det stöder hypotesen om att man troligtvis tål stärkelse bättre om ens förfäder genom tiderna har ätit mer stärkelse och tvärtom. Med andra ord: en del tål mer stärkelse och en del tål mindre stärkelse och antalet genkopior av AMY1 är troligtvis en parameter att ta hänsyn till när det gäller detta.

Sädesslag innehåller lektiner
Lektiner är proteiner som binder till kolhydrater. Lektiner finns överallt, i virus, bakterier, djur och växter och flera hundra lektiner har isolerats; de allra flesta från olika frön eller baljväxter.[98] [99] Växter använder lektiner bland annat för att transportera kolhydrater, reglera tillväxt, för att skydda sig mot mikroorganismer eller djur som vill skada eller äta växten.[100] Lektiner binder till tarmkanalens epitelceller och kan hindra upptaget av näringsämnen. De kan även ta sig igenom tarmepitelet och via blodbanan påverka vävnader och receptorer i andra delar av kroppen på ett negativt sätt (exempelvis insulinreceptorer, interleukin-2-receptorer och troligtvis även till och med leptinreceptorer). [101] Många lektiner är även starka allergener. En annan sjukdom med koppling till lektiner är reumatoid artrit.[102] Många lektiner tål värme och speciellt lektiner i vete (även jordnötter och baljväxter), exempelvis WGA (wheat germ agglutinin), kan vara svåra att bli av med genom vanlig upphettning matlagningsmetoder.[103] Blötläggning och uppvärmning kan ta bort delar av lektinerna men troligtvis inte hela lektininnehållet. Alla lektiner är emellertid inte skadliga för människan och de finns som sagt överallt. En del blir sjuka av lektiner och andra inte; hur kan det komma sig? Som läkaren och forskaren David L. J. Freed skriver: Vi har alla olika glykokonjugat (kolhydrater bundna till lipider eller proteiner) i våra cellmembran som lektiner binder till. Dessa är skyddade av ett fint lager av sialinsyra men sialinsyran kan förstöras av enzymet neuraminidas som finns i influensavirus och streptokocker. En individs genetik gällande glykokonjugat samt om hon drabbas av exogena mikroorganismer som påverkar glykoproteinernas skydd kan alltså orsaka lektinrelaterade sjukdomar hos vissa men inte hos andra trots att det intar samma mängd och sort av lektin.[104]

Sädesslag har mycket omega-6 i förhållande till omega-3
Det finns två faktorer att beakta när det gäller hälsa och omega-6. Det ena är kvoten till omega-3-fettsyror och den andra är absolut mängd. Man ska varken få i sig för mycket omega-6 i absoluta tal eller få i sig för stor mängd omega-6 i relation till omega-3. Spannmål innehåller mycket linolsyra (omega-6) i förhållande till alfa-linolensyra (omega-3). Dessutom innehåller spannmål inget av de två längre och mycket viktiga omega-3-fettsyrorna: Eikosapentaensyra (EPA) och Dokosahexaensyra (DHA) utan endast alfa-linolensyra (ALA). Under människans evolution har kvoten omega-6- till omega-3 legat kring 1:1 till 2:1 (n-6/n-3) men under det senaste århundradet har omega-6- till omega-3-kvoten förändrats dramatiskt åt fel håll på grund av vårt stora intag av växtoljor, margariner och spannmål som är rika på omega-6 samt på grund av konsumtion av kött från djur som får kraftfoder istället för att beta gräs och örter. Djur som äter kraftfoder ger köttet en förskjutning mot mer omega-6 i relation till omega-3.[105] [106] [107] Spannmål har alltså en hög omega-6/omega-3-kvot vilket inte är att rekommendera då det finns risker kopplat till hjärtkärlbesvär samt inflammation med för mycket omega-6 i förhållande till omega-3.[108]

Viktiga näringsämnen som finns i sädesslag finns mer av i andra livsmedel vilka dessutom troligtvis har färre antinäringsämnen
I förhållande till bland annat kött, fisk, frukt och grönsaker innehåller sädesslag mindre av alla de 13 mikronäringsämnen (Vitamin B12, Vitamin B3, Fosfor, Riboflavin, Tiamin, Folat (folsyra), C-vitamin, Vitamin B6, A-vitamin, Magnesium, Kalcium och zink) som mest frekvent saknas i den amerikanska dieten.[109] Dessutom innehåller som sagt spannmål fytinsyra vilket binder till både magnesium, kalcium och zink och därmed förhindrar upptaget av dessa mineraler och spårämnen. Genom att avstå från spannmål och istället äta mer gräsuppfött ekologiskt kött, fisk, frukt och grönsaker ökar man intaget av viktiga mikronäringsämnen samt minskar intaget av antinäringsämnen. Lägger man till rotfrukter får man dessutom stärkelse.

Sädesslag påverkar eventuellt leptin negativt
Leptin är ett oerhört viktigt hormon vars signalväg från vita adipocyter (även från benmärgen och moderkakan i liten utsträckning) via blodet till leptinreceptorer i hypotalamus är kritiskt för att reglera energibalansen.[110] Leptin bidrar bland annat med information om hur mycket energi som finns lagrat i fettcellerna och hormonet spelar alltså en avgörande roll när det gäller reglering av kroppsfett. Leptin påverkar även metabolism, aptitreglering samt flera andra relevanta hormoner direkt eller indirekt. [111] För en frisk individ med fungerande leptinreceptorer kommer låga leptinnivåer att inducera hungerkänslor medan höga leptinnivåer kommer att reducera hunger.[112] Om man har besvär med leptinproduktionen eller om man har resistenta receptorer i hypotalamus som leptin fäster vid är risken stor att utveckla fetma. Individer som lider av fetma har mer cirkulerande leptin än normalviktiga men problemet är att deras leptinreceptorer är resistenta eller så nås aldrig receptorerna av leptin då leptintransportsystemet till hjärnan är stört.[113] [114] Med andra ord, individer som har problem med leptin kan känna hunger trots att de precis har ätit eller trots att de bär på enorma mängder tillgänglig energi i form av överfyllda vita adipocyter (vita fettceller), det vill säga lider av övervikt eller fetma. Jag vågar påstå att det är i stort sett omöjligt att gå ner i vikt med störd leptinsignalväg eller med nedreglerade leptinreceptorer.

Forskaren och läkaren Staffan Lindeberg skriver is it magnum opus, Food and Western Disease – Health and Nutrition from an Evolutionary Perspective, att proteiner i sädesslag eventuellt blockerar leptinreceptorer och att det då kan vara en förklaring till sädesslag i djurstudier skapar övervikt och överdrivet intag av sädesslag. Han skriver vidare att en av de huvudsakliga molekyler som misstänks störa leptinreceptorer är just gluten.[115]

Avslutande ord
Det förekommer trots allt mängder av människor som sedan åtminstone 8000 f. Kr har ätit sädesslag regelbundet utan att falla ned döda knall fall. Flera av dessa har troligtvis även levt ett relativt friskt liv, kanske helt utan svåra sjukdomar. Några av världens äldsta, nu levande, folk har dessutom haft sädesslag som inslag i födan även om sädesslag troligtvis inte har utgjort majoriteten av kalorierna. I västra Sicilien finns det exempelvis tre byar i Sicanibergen som har en sex gånger så många 100-åringar i jämförelse med övriga Italien. Dessa 100-åringar äter spannmål varje dag (dock i liten mängd och inte raffinerade) och är till synes friska och vitala för sin ålder. Till detta bör emellertid tilläggas att 100-åringarna från Sicanibergen andas frisk luft varje dag, har ett rikt socialt liv, exponeras för solljus varje dag genom utomhusvistelse, är engagerad i daglig fysisk utomhusaktivitet, inte äter snacks/mellanmål utan tre måltider per dag där middagen normalt består av ägg, kyckling, baljväxter och grönsaker, det vill säga inga spannmål på kvällen. Det äter inte raffinerade livsmedel, de bär inte heller på övervikt och har lite inflammationer.[116] Jag vågar påstå att dessa 100-åringars långa livslängd och generellt goda allmänhälsa inte beror på att de äter spannmål utan snarare på en kombination av flera parametrar där spannmål troligtvis inte kan tilldelas speciellt högt värde. Det är dessvärre omöjligt att veta huruvida de hade levt ett ännu friskare och längre liv om de hade ersatt spannmålen med rotfrukter eller konsumerat spannmål med färre antinäringsämnen.

Jag tycker att alla oavsett hur de upplever att de mår av att äta sädesslag (äkta och pseudo) bör prova att undvika dem i 30 dagar; det gäller framförallt sädesslagen som innehåller gluten. Om man märker att man mår bättre efter 30 dagar finns det två vägar att gå fortsättningsvis enligt mig:

  1. Fortsätta utan spannmål och ersätta dessa kalorier med kalorier från fett och/eller kolhydrater från andra livsmedel än spannmål.
  2. Gradvis introducera väl preparerade spannmål och välja spannmål som innehåller få antinäringsämnen. Personligen hade jag avstått från allt som innehåller gluten eller som har liknande prolaminstruktur (vete, råg, korn och i viss mån havre). Notera hur du mår under introduktionen av spannmål och agera i enlighet med det. Vill man vara oerhört försiktig med sin introduktion läs nedan. (Lider man av diabetes, blodsockerbesvär eller övervikt tycker jag att man ska vara oerhört restriktiv med spannmål, speciellt dem som innehåller gluten eller liknande prolaminer.)

Introducera sädesslag
Om man nu överhuvudtaget ska introducera sädesslag, vilket givetvis är upp till var och en, kan man göra på följande sätt. Efter en kost utan helt sädesslag i 30 dagar kan man prova att introducera ris (företrädesvis vitt ris som i stort sett endast består av stärkelse, oerhört lite icke-fullvärdigt protein, i stort sett inget fett och inga mikronäringsämnen men också färre antinäringsämnen än alla andra sädesslag). Vidare kan man fortsätta med pseudosädesslagen och se hur mage och tarm reagerar. Om man vill introducera fullkorn istället för raffinerade sädesslag eller om man känner att sädesslagsintroduktionen följs av magtarmbesvär kan det vara väl värt att investera i att preparera sädesslagen innan de konsumeras. Om man trots detta känner av magtarmbesvär när man har introducerat sädesslag kanske det är värt att undvika dem helt. Jag rekommenderar att man, om man ska äta sädesslag, äter det post träning de dagar man tränar. De dagar man inte tränar kan man istället öka fettintaget och minska kolhydratintaget.

Preparera sädesslag
Traditionella folkslag som äter sädesslag har använt preparationsmetoder för att göra dem mer tillgängliga. Dessa kulturer hade givetvis inga kunskaper i biokemi eller livsmedelskemi utan upplevde troligtvis endast att vissa födoämnen gav dem magtarmbesvär om de inte preparerades i förväg. Genom experiment över tid utvecklades olika metoder som exempelvis blötläggning, groddning, fermentering för att reducera dessa livsmedels negativa effekter på magtarmsystemet.[117] [118] [119] Genom att blötlägga, grodda och eller fermentera sädesslag som därefter kokas kan man reducera innehållet av en del antinäringsämnen. En del antioxidanter och vitaminer kommer att reduceras. [120] Emellertid bör sädesslag ändå inte vara en primär källa till mikronäringsämnen enligt mig. Sädesslag ska alltid sköljas noggrant oavsett om de har blötlagts eller inte. Exempelvis kan ris ha en hinna av magnesiumsilikat (talk) eller en mix av glukos och magnesiumsilikat för att det ska se vitare ut.[121]

Oavsett hur du väljer att göra med sädesslag så är det värt att lägga på minnet att eliminering av sädesslag inte kommer att leda till vitamin- och mineralbrist eller brist på fiber om du äter naturligt och bra i övrigt. Dessutom kan, framförallt, vete spela en roll i kroniska inflammationer och autoimmuna sjukdomar vilket är något som bör undvikas i allra högsta grad.[122]

PS1. Amylos, amylopektin och GI
Stärkelse består av två polysackarider: amylos, vilket är en linjär kedja bestående av glukosmolekyler, samt av amylopektin, vilket är en grenad kedja av glukosmolekyler.[123] Amylos och amylopektin spjälkas till dextrin av enzymet amylas i munhålan. Dextrin spjälkas ytterligare av amylas från bukspottkörteln till maltos samt limitdextrin (endast amylopektin). Enzymerna maltas och alfa-dextrinas spjälkar därefter maltos och limitdextrin till fritt glukos i mikrovilli i tunntarmen där det sedan tas upp och transporteras till blodet.[124] Amylos/amylopektinkvoten påverkar blodsockret. Ju mer amylopektin desto högre blodsockersvar och vice versa. Basmatiris har en högre amylos/amylopektin-kvot i jämförelse med exempelvis jasminris vilket alltså innebär att vitt basmatiris har lägre glykemiskt index än jasminris. (I detta fall spelar glykemisk belastning ingen roll utan endast glykemiskt index eftersom portionerna är desamma oavsett om du äter basmatiris eller jasminris och båda är ris.)[125] Vitt kokat basmatiris har ett GI-värde på 43 medan Jasminris har ett motsvarande värde på 109.[126] Betyder det att du aldrig ska äta jasminris om du har valt att äta ris? Nej, det gör det inte, men om du äter mycket ris och dessutom ofta kan det vara värt att reducera de sorter som innehåller relativt sett mer amylopektin som exempelvis jasminris eller stickyris.

Märk väl att GI-värdet kopplat till ett livsmedel uppnås genom att testpersoner, efter att ha fastat i ett antal timmar äter, så mycket av livsmedlet så att 50 gram (oftast) kolhydrat intas totalt utan att något annat livsmedel intas samtidigt. I fallet GI = 43 för vitt, kokt basmatiris innebar det att 10 personer som hade fastat i 10 timmar över natten åt 150 gram vitt kokt basmatiris och inget annat, vilket de skulle göra inom 15 minuter från första tuggan. Testobjekten fick även 250 ml vatten att dricka till rismåltiden.  Därefter uppmättes blodsockervärden efter 15, 30, 45, 60, 90 och 120 minuter efter det att testpersonerna hade börjat äta riset. Det exakta genomsnittsvärdet GI-värdet var 42,8 men variationen uppmättes till mellan 26,5 och 59,1 för de olika personerna. Man ska med andra ord inte stirra sig blind på GI-värden. Du kanske har mer amylas i din saliv och tål då troligtvis kolhydrater bättre och får ett lägre blodsockersvar eller tvärtom.[127] Dessutom är det få som endast äter vitt kokt basmatiris och inget annat. De flesta har fett, någon form av syra (vinäger till salladen) och/eller protein tillsammans med sina kolhydrater vilket reducerar blodsockersvaret. Med andra ord GI-värde är ett relativt värde och vad man kan lära sig är att rent generellt kan det vara bättre att välja exempelvis en rissort som innehåller mer amylos relativt sett och därmed har ett lägre GI-värde. Observera att ett parboiled basmatiris har betydligt högre GI-värde än ett icke-förkokat basmatiris.[128]

PS2. Snabb allergi- och överkänslighetsskola[129] [130] [131] [132] [133] [134] [135] [136]
Överkänslighet kan delas in i allergisk överkänslighet (allergi) och icke-allergisk överkänslighet (Intolerans). Vid en allergi är immunförsvaret inblandat medan en icke-allergisk överkänslighet inte involverar immunförsvaret. Allergi är en överkänslighet mot en allergen av något slag. En allergen är helt enkelt en antigen men kallas allergen vid allergi och överkänslighet. Antigener är vilka kroppsfrämmande ämnen som helst som framkallar en immunförsvarsreaktion. Exempel på allergener kan vara molekyler av damm, pollen och födoämnen. Det är inte allergenet i sig som är besvärligt eller farligt; det är aktiveringen av de vita blodkropparna: B- och T-lymfocyter och därmed frisättandet av olika mediatorer som exempelvis histamin, leukotriener och prostaglandiner som ger upphov till de besvärliga allergireaktionerna. Om stora mängder histamin och andra mediatorer frigörs till blodkärlen kan en så kallad anafylaktisk chock uppstå. Histamin vidgar blodkärlen, blod kan därmed läcka ut i vävnaderna, ge svullnad och även orsaka kraftigt blodtrycksfall. Hjärnan riskerar att inte få tillräckligt med syre. Mun och svalg kan svullna. En anafylaktisk chock kan i sitt allvarligaste uttryck leda till döden.

Antigener stimulerar B-lymfocyter att producera av antikroppar vilka delas in i fem klasser: IgA, IgD, IgE, IgG och IgM där Ig står för ”immunglobulin” vilket alltså är ett annat namn för antikropp. En icke-allergisk individ som kommer i kontakt med en molekyl från exempelvis pollen får ett mycket låggradigt immunsvar i form av liten ökad produktion av IgG vilket är fullt normalt och inte heller märkbart för individen. I kontrast till detta kommer en allergikers immunförsvar däremot att reagera kraftigt på samma, i sig egentligen ofarliga, pollenmolekyl. Det leder till en omfattande IgE-produktion istället för en normalt låg IgG-produktionsökning. Den ökade IgE-produktionen leder till att mediatorer skapar både besvärliga och ibland farliga allergiska reaktioner som exempelvis ökad permeabilitet i blodkärlen, ökad slembildningen, svullnad och kontraktion av andningsorganen. Första gången kroppen kommer i kontakt med ett allergen skickar T-lymfocyter en signalmolekyl som heter interleukin-4 till B-lymfocyter vilket i sin tur inducerar produktionen av IgE-antikroppar som fäster på mastcellers cellmembran. Emellertid har ingen egentlig allergisk reaktion uppstått i denna process. Om allergenet däremot introduceras återigen, sker en omedelbar allergisk reaktion. Det sker genom att allergenet fäster på de IgE-antikroppar som finns på mastcellen vilket initierar en mastcellsreaktion med omedelbart frisättande av allergiska mediatorer. Allergi med ökad IgE kallas allergi typ I och svaret mot ett allergen är direkt och sker vanligtvis inom 15-30 minuter. Det finns även överkänslighet (typ II och typ III) utan förekomst av ökad IgE men där andra antikroppar är inblandade samt överkänslighet typ IV som är cellmedierad direkt via T-lymfocyter i helt i frånvaro av antikroppar.

 


Observera att jag inte har använt korsreferenser utan varje hänvisning är en ny referens även om den har förekommit tidigare i texten.

[1] Revedina Anna, Aranguren Biancamaria, Becattinia Roberto, Laura Longo, Emanuele Marconi, Mariotti Lippie Marta, et al. Thirty thousand-year-old evidence of plant food processing. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 2010. 107 (44) 18815-18819

 

[2] Roberts Alice (red). Evolution The Human Story. London: Dorling Kindersley Limited; 2011

 

[3] Awika Joseph M. Major Cereal Grains Production and Use around the World. Advances in Cereal Science: Implications to Food Processing and Health Promotion., 2011 January 1: 1-13

 

[4] Awika Joseph M. Major Cereal Grains Production and Use around the World. Advances in Cereal Science: Implications to Food Processing and Health Promotion., 2011 January 1: 1-13

 

[5] Belton Peter S., Taylor John R.N.. Pseudocereals and Less Common Cereals: Grain Properties and Utilization Potential. Berlin: Springer; Softcover reprint of hardcover; 2002 edition

 

[6] USDA, ARS, National Genetic Resources Program. Germplasm Resources Information Network – (GRIN) [Online Databas].National Germplasm Resources Laboratory, Beltsville, Maryland.
URL: http://www.ars-grin.gov/cgi-bin/npgs/html/taxon.pl?32939 (01 May 2013)

 

[7] Allen Lindsay H (red), Prentice Andrew (red), Caballero Benjamin (red). Encyclopedia of Human Nutrition. 3:e upplagan. Oxford: Academic Press; 2013

 

[8] Rashid. A. Introduction to Genetic Engineering of Crop Plants: Aims and Achievements. New Delhi: I K International Publishing House; 2009

 

[9] Breiteneder H, Radauer C. A classification of plant food allergens. Journal of Allergy and Clinical Immunology. 2004 May; 113(5): 821-30

 

[10] Shewry PR, Halford NG. Cereal seed storage proteins: structures, properties and role in grain utilization. Journal of Experimental Botany. 2002 Apr;53(370):947-58.

 

[11] Yada Rickey (red). Proteins in food processing. Cambridge: Wouldhead Publishing Limited; 2004

 

[12] Thompson T. Wheat starch, gliadin, and the gluten-free diet. Journal of American Dietetic Association. 2001 Dec; 101(12):1456-9.

 

[13] Vader LW, Stepniak DT, Bunnik EM, Kooy YM, de Haan W, Drijfhout JW, Van Veelen PA, Koning F. Characterization of cereal toxicity for celiac disease patients based on protein homology in grains. Gastroenterology. 2003 Oct;125(4):1105-13.

 

[14] Bamdad F, Chen L. Antioxidant capacities of fractionated barley hordein hydrolysates in relation to peptide structures. Molecular Nutrition & Food Research. 2013 Mar;57(3):493-503.

 

[15] Shewry PR, Halford NG. Cereal seed storage proteins: structures, properties and role in grain utilization. Journal of Experimental Botany. 2002 Apr;53(370):947-58.

 

[16] Ludvigsson JF. et al. The Oslo definitions for coeliac disease and related terms. Gut. 2013 Jan; 62(1):43-52

 

[17] Ludvigsson JF. et al. The Oslo definitions for coeliac disease and related terms. Gut. 2013 Jan; 62(1):43-52

 

[18] Morteau O. Oral Tolerance: The Response of the Intestinal Mucosa to Dietary Antigens. New York: Plenum Publishing Co.,N.Y. 2004

 

[19] Arentz-Hansen H, Fleckenstein B, Molberg Ø, Scott H, Koning F, Jung G, Roepstorff P, Lundin KE, Sollid LM. The molecular basis for oat intolerance in patients with celiac disease. Public Library of Science (PLOS) – Medicine. 2004 Oct;1(1):e1

 

[20] Ellis HJ, Ciclitira PJ. Should coeliac sufferers be allowed their oats? European Journal of Gastroenterology & Hepatology. 2008 Jun;20(6):492-3

 

[21] KOMMISSIONENS FÖRORDNING (EG) nr 41/2009 av den 20 januari 2009 om sammansättning och märkning av livsmedel som är lämpliga för personer med glutenintolerans. [Internet] http://eur-lex.europa.eu/LexUriServ/LexUriServ.do?uri=OJ:L:2009:171:0048:0050:SV:PDF

 

USDA, ARS, National Genetic Resources Program. Germplasm Resources Information Network – (GRIN) [Online Databas].National Germplasm Resources Laboratory, Beltsville, Maryland.
URL: http://www.ars-grin.gov/cgi-bin/npgs/html/taxon.pl?32939 (01 May 2013)

 

[22] Koerner TB, Cléroux C, Poirier C, Cantin I, Alimkulov A, Elamparo H. Gluten contamination in the Canadian commercial oat supply. Food Addit Contam Part A Chem Anal Control Expo Risk Assess. 2011 Jun;28(6):705-10.

 

[23] Drago S, El Asmar R, Di Pierro M, Grazia Clemente M, Tripathi A, Sapone A, et al. Gliadin, zonulin and gut permeability: Effects on celiac and non-celiac intestinal mucosa and intestinal cell lines. Scandinavian Journal of Gastroenterology. 2006 Apr;41(4):408-19.

 

[24] Lionetti E, Catassi C. New clues in celiac disease epidemiology, pathogenesis, clinical manifestations, and treatment. International Reviews of Immunology, 30:219–231, 2011

 

[25] Molberg O, Mcadam SN, Körner R, Quarsten H, Kristiansen C, Madsen L, Fugger L, et al. Tissue transglutaminase selectively modifies gliadin peptides that are recognized by gut-derived T cells in celiacdisease. Nature Medicine. 1998 Jun;4(6):713-7.

 

[26] Alessio Fasano. Surprise from Celiac Disease. Scientfic American. Aug 2009

 

[27] Mozo L, Gómez J, Escanlar E, Bousoño C, Gutiérrez C. Diagnostic value of anti-deamidated gliadin peptide IgG antibodies for celiac disease in children and IgA-deficient patients. Journal of Pediatric Gastroenterology and Nutrition. 2012 Jul;55(1):50-5

 

[28] Lionetti E, Catassi C. New clues in celiac disease epidemiology, pathogenesis, clinical manifestations, and treatment. International Reviews of Immunology, 30:219–231, 2011

 

[29] McDonald J (Red), Burroughs A (Red), Feagan B (Red), Fennerty BM (Red). Evidence-Based Gastroenterology and Hepatology. 3:e upplagan. Oxford: Wiley-Blackwell; 2010

 

[30] Ludvigsson JF. et al. The Oslo definitions for coeliac disease and related terms. Gut. 2013 Jan; 62(1):43-52

 

[31] Alessio Fasano. Surprise from Celiac Disease. Scientfic American. Aug 2009

 

[32] Fasano A. Leaky gut and autoimmune diseases. Clinical Reviews in Allergy & Immunology. 2012 Feb;42(1):71-8.

 

[33] Sapone A, Bai JC, Ciacci C, Dolinsek J, Green PH, Hadjivassiliou M, Kaukinen K, et al. Spectrum of gluten-related disorders: consensus on new nomenclature and classification.  BMC Medicine 2012 Feb 7;10:13.

 

[34] Sildorf SM, Fredheim S, Svensson J, Buschard K. Remission without insulin therapy on gluten-free diet in a 6-year old boy with type 1 diabetes mellitus. BMJ Case Rep. 2012 Jun 21;2012

 

 

[35] Fasano A, Berti I, Gerarduzzi T, Not T, Colletti RB, Drago S, Elitsur Y, Green PH, Guandalini S, et al.  Prevalence of celiac disease in at-risk and not-at-risk groups in the United States: a large multicenter study. Archives of Internal Medicine. 2003 Feb 10;163(3):286-92.

 

[36] Catassi C, Rätsch IM, Gandolfi L, et al. Why is coeliac disease endemic in the people of Sahara? Lancet. 1999;354:647–648.

 

[37] CatassiC, Doloretta Macis M, Rätsch IM, De Virgilis S, Cucca F. The distribution of DQ genes in the Saharawi population provides only a partial explanation for the high CD prevalence. Tissue Antigens. 2001;58:402–406.

 

[38] Drago S, El Asmar R, Di Pierro M, Grazia Clemente M, Tripathi A, Sapone A, et al. Gliadin, zonulin and gut permeability: Effects on celiac and non-celiac intestinal mucosa and intestinal cell lines. Scandinavian Journal of Gastroenterology. 2006 Apr;41(4):408-19.

 

[39] Biesiekierski JR, Newnham ED, Irving PM, Barrett JS, Haines M, Doecke JD, Shepherd SJ, et al. Gluten causes gastrointestinal symptoms in subjects without celiac disease: a double-blind randomized placebo-controlled trial. American Journal of Gastroenterology. 2011 Mar;106(3):508-14

 

[40] Bernardo D, Garrote JA, Fernández‐Salazar L, Riestra S, Arranz E Is gliadin really safe for non‐coeliac individuals? Production of interleukin 15 in biopsy culture from non‐coeliac individuals challenged with gliadin peptides. Gut. 2007 June; 56(6): 889–890.

 

[41] Di Sabatino A, Corazza GR. Nonceliac gluten sensitivity: sense or sensibility? Annals of Internal Medicine. 2012 Feb 21;156(4):309-11

 

[42] Ludvigsson JF. et al. The Oslo definitions for coeliac disease and related terms. Gut. 2013 Jan; 62(1):43-52

 

[43] Sapone A, Bai JC, Ciacci C, Dolinsek J, Green PH, Hadjivassiliou M, Kaukinen K, et al. Spectrum of gluten-related disorders: consensus on new nomenclature and classification.  BMC Medicine 2012 Feb 7;10:13.

 

[44] Biesiekierski JR, Newnham ED, Irving PM, Barrett JS, Haines M, Doecke JD, Shepherd SJ, et al. Gluten causes gastrointestinal symptoms in subjects without celiac disease: a double-blind randomized placebo-controlled trial. American Journal of Gastroenterology. 2011 Mar;106(3):508-14

 

[45] Doherty M, Barry RE. Gluten-induced mucosal changes in subjects without overt small-bowel disease. Lancet. 1981 Mar 7;1(8219):517-20.

 

[46] Sergio O. Serna-Saldivar. Cereal Grains: Laboratory Reference and Procedures Manual. Boca-Raton: CRC Press; 2012

 

[47] KeShun Liu (Red), Kurt A. Rosentrater (Red). Distillers Grains: Production, Properties, and Utilization. Boca Raton: CRC Press; 2012.

 

[48] Bohn L, Meyer AS, Rasmussen SK. Phytate: impact on environment and human nutrition. A challenge for molecular breeding. Journal of Zhejiang University-SCIENCE 2008 Mar;9(3):165-91

 

[49] Sergio O. Serna-Saldivar. Cereal Grains: Laboratory Reference and Procedures Manual. Boca-Raton: CRC Press; 2012

 

[50] Petra Marschner (Red). Marschner’s Mineral Nutrition of Higher Plants. 3:e upplagan. London: Academic Press; 2012

 

[51] Bohn L, Meyer AS, Rasmussen SK. Phytate: impact on environment and human nutrition. A challenge for molecular breeding. Journal of Zhejiang University-SCIENCE 2008 Mar;9(3):165-91

 

[52] Lopez HW, Leenhardt F, Coudray C, Remesy C. Minerals and phytic acid interactions: is it a real problem for human nutrition? International Journal of Food Science & Technology 2002 Oct; 37 (7): 727–739

 

[53] Richard F. Hurrell. Influence of Vegetable Protein Sources on Trace Element and Mineral Bioavailability. The Journal of Nutrition. September 1, 2003 vol. 133 no. 9 2973S-2977S

 

[54] Bohn L, Meyer AS, Rasmussen SK. Phytate: impact on environment and human nutrition. A challenge for molecular breeding. Journal of Zhejiang University-SCIENCE 2008 Mar;9(3):165-91

 

[55] Reinhard Renneberg and Arnold L. Demain (red). Biotechnology for Beginners. Academic Press. San Diego; 2006

 

[56] Livsmedelsverkets livsmedelsdatabas version 2013-01-10. [Internet] http://www7.slv.se/Naringssok/Naringsamnen.aspx

 

[57] Lindeberg S. Food and Western Disease – Health and Nutrition from an Evolutionary Perspective. Oxford: Wiley-Blackwell; 2010

 

[58] Bohn L, Meyer AS, Rasmussen SK. Phytate: impact on environment and human nutrition. A challenge for molecular breeding. Journal of Zhejiang University-SCIENCE 2008 Mar;9(3):165-91

 

[59] Leenhardt F, Levrat-Verny MA, Chanliaud E, Rémésy C. Moderate decrease of pH by sourdough fermentation is sufficient to reduce phytate content of whole wheat flour through endogenous phytase activity. Journal of Agricultural and Food Chemistry. 2005 Jan 12;53(1):98-102

 

[60] N. Rukma Reddy (Red), Shridhar K. Sathe (Red). Food Phytates. Boca-Raton: CRC Press; 2002

 

[61] Graf E, Eaton JW. Antioxidant functions of phytic acid. Free Radical Biology & Medicine. 1990;8(1):61-9.

 

[62] N. Rukma Reddy (Red), Shridhar K. Sathe (Red). Food Phytates. Boca-Raton: CRC Press; 2002

 

[63] Macfarlane BJ, Bezwoda WR, Bothwell TH, Baynes RD, Bothwell JE, MacPhail AP, et al. Inhibitory effect of nuts on iron absorption. The American Journal of Clinical Nutrition. 1988 Feb;47(2):270-4.

 

[64] N. Rukma Reddy (Red), Shridhar K. Sathe (Red). Food Phytates. Boca-Raton: CRC Press; 2002

 

[65] N. Rukma Reddy (Red), Shridhar K. Sathe (Red). Food Phytates. Boca-Raton: CRC Press; 2002

 

[66] Liu N, Ru YJ, Li FD, Cowieson AJ. Effect of diet containing phytate and phytase on the activity and messenger ribonucleic acid expression of carbohydrase and transporter in chickens. Journal of Animal Science 2008 Dec;86(12):3432-9.

 

[67] Knuckles BE, Betschart AA. Effect of Phytate and Other Myo-inositol Phosphate Esters on α-Amylas Digestion of Starch. Journal of Food Science. Volume 52, Issue 3, pages 719–721, May 1987

 

[68] Knuckles BE. Effect of Phytate and Other Myo-Inositol Phosphate Esters on Lipase Activity. Journal of Food Science. Volume 53, Issue 1, pages 250–252, January 1988

 

[69] Deshpande SS, Damodaran S. Effect of Phytate on Solubility, Activity and Conformation of Trypsin and Chymotrypsin. Journal of Food Science. Volume 54, Issue 3, pages 695–699, May 1989

 

[70] Singh M, Krikorian AD. Inhibition of trypsin activity in vitro by phytate. Journal of Agricultural and Food Chemistry., 1982, 30 (4), pp 799–800

 

[71] Evers AD, Kent, NL. Technology of Cereals: Introduction for Students of Food Science and Agriculture. 4:e upplagan. Oxford: Elsevier Science Ltd; 1997

 

[72] Phillippy BQ, Graf E. Antioxidant functions of inositol 1,2,3-trisphosphate and inositol 1,2,3,6-tetrakisphosphate. Free Radical Biology & Medicine. 1997;22(6):939–946.

 

[73] Graf E, Eaton JW. Antioxidant functions of phytic acid. Free Radical Biology & Medicine. 1990;8(1):61-9.

 

[74] Graf E, Empson KL, Eaton JW. Phytic acid. A natural antioxidant. The Journal of Biological Chemistry, August, 1987, 262, 11647-11650.

 

[75] Lee SH, Park HJ, Chun HK, et al. Dietary phytic acid lowers the blood glucose level in diabetic KK mice. Nutrition research. 2006;26(9):474–479.

 

[76] Yoon JH, Thompson LU, Jenkins DJ. The effect of phytic acid on in vitro rate of starch digestibility and blood glucose response. American Journal of Clinical Nutrition. 1983 Dec;38(6):835-42.

 

[77] Kunyanga CN, Imungi JK, Okoth MW, Biesalski HK, Vadivel V. Antioxidant and type 2 diabetes related functional properties of phytic acid extract from Kenyan local food ingredients: effects of traditional processing methods. Ecology of Food and Nutrition. 2011 Sep-Oct;50(5):452-71

 

[78] Tantivejkul K, Vucenik I, Shamsuddin AM. Inositol hexaphosphate (IP6) inhibits key events of cancer metastasis: I. In vitro studies of adhesion, migration and invasion of MDA-MB 231 human breast cancer cells. Anticancer Research. 2003 Sep-Oct;23(5A):3671-9.

 

[79] Karmakar S, Banik NL, Ray SK. Molecular mechanism of inositol hexaphosphate-mediated apoptosis in human malignant glioblastoma T98G cells. Neurochemical Research. 2007 Dec;32(12):2094-102.

 

[80] Iqbal TH, Lewis KO, Cooper BT. Phytase activity in the human and rat small intestine. Gut. 1994 Sep;35(9):1233-6.

 

[81] Kotz JC, Treichel PM, Weaver GC. Chemistry and Chemical Reactivity, Enhanced Review Edition.  Stamford: Thomson Learning; 2006

 

[82] Morton Lippmann. Environmental Toxicants: Human Exposures and Their Health Effects. 2:a upplagan. New York: Wiley-Interscience; 2005

 

[83] Shils ME (Red), Shike M (Red), Ross CA (Editor), Caballero B (Red), Cousins RJ (Red). Modern Nutrition in Health and Disease. 10:e upplagan. Philadelphia: Lippincott Williams & Wilkins; 2005

 

[84] Shils ME (Red), Shike M (Red), Ross CA (Editor), Caballero B (Red), Cousins RJ (Red). Modern Nutrition in Health and Disease. 10:e upplagan. Philadelphia: Lippincott Williams & Wilkins; 2005

 

[85] Robertson DS. The function of oxalic acid in the human metabolism. Clinical Chemistry and Laboratory Medicine. 2011 Sep;49(9):1405-12

 

 

[86] Birk Y. Plant Protease Inhibitors: Significance in Nutrition, Plant Protection, Cancer Prevention and Genetic Engineering. Berlin: Springer-Verlag; 2005

 

[87] Talwar GP, Srivastava LM. Textbook of Biochemistry and Human Biology. 3:e upplagan. New Delhi: Prentice-Hall of India Pvt.Ltd; 2006

 

[88] Fuller MF. The Encyclopedia of Farm Animal Nutrition. Cambridge: Cabi Publishing: 2004

 

[89] DeClerck YA, Imren S. Protease inhibitors: role and potential therapeutic use in human cancer. European Journal of Cancer. 1994;30A(14):2170-80.

 

[90] Talwar GP, Srivastava LM. Textbook of Biochemistry and Human Biology. 3:e upplagan. New Delhi: Prentice-Hall of India Pvt.Ltd; 2006

 

[91] Czerbska MT (Red). Psychoneuroendocrinology Research Trends. New York: Nova Science Publishers Inc; 2007

 

[92] Sander I, Rozynek P, Rihs HP, van Kampen V, Chew FT, Lee WS, et al. Multiple wheat flour allergens and cross-reactive carbohydrate determinants bind IgE in baker’s asthma. Allergy. 2011 Sep;66(9):1208-15.

 

[93] Macri A, Parlamenti R, Silano V, Valfre F. Adaptation of the domestic chicken, Gallus domesticus, to continuous feeding of albumin amylase inhibitors from wheat flour as gastro-resistant microgranules. Poultry Science. 1977 Mar;56(2):434-41.

 

 

[94] Mandel AL, Breslin PA. High endogenous salivary amylase activity is associated with improved glycemic homeostasis following starch ingestion in adults. Journal of Nutrition. 2012 May;142 (5):853-8.

 

[95] Teff KL, Engelman K. Oral sensory stimulation improves glucose tolerance in humans: effects on insulin, C-peptide, and glucagon. American Journal of Physiology. 1996 Jun;270(6 Pt 2):R1371-9.

 

[96] Mandel AL, Breslin PA. High endogenous salivary amylase activity is associated with improved glycemic homeostasis following starch ingestion in adults. Journal of Nutrition. 2012 May;142 (5):853-8.

 

[97] Perry GH, Dominy NJ, Claw KG, Lee AS, Fiegler H, Redon R, et al. Diet and the evolution of human amylase gene copy number variation. Nature Genetics. 2007 Oct;39(10):1256-60.

 

[98] Sharon N. Lectins. Dorrecht: Kluwer Academic Publisher; 2003

 

[99] Jönsson T, Olsson S, Ahrén B, Bøg-Hansen TC, Dole A, Lindeberg S. Agrarian diet and diseases of affluence–do evolutionary novel dietary lectins cause leptin resistance? BMC Endocrine Disorders. 2005 Dec 10;5:10.

 

[100] Pusztai A (red), Bardocz S (red). Lectins Biomedical Perspectives. London: Taylor & Francis; 2005

 

[101] Jönsson T, Olsson S, Ahrén B, Bøg-Hansen TC, Dole A, Lindeberg S. Agrarian diet and diseases of affluence–do evolutionary novel dietary lectins cause leptin resistance? BMC Endocrine Disorders. 2005 Dec 10;5:10.

 

[102] Freed DL. Do dietary lectins cause disease? British Medical Journal. 1999 Apr 17;318(7190):1023-4.

 

[103] Pusztai A, Grant G. Assessment of lectin inactivation by heat and digestion. Methods in Molecular Medicine. 1998;9:505-14.

 

[104] Freed DL. Do dietary lectins cause disease? British Medical Journal. 1999 Apr 17;318(7190):1023-4.

 

[105] Sanders TA. Polyunsaturated fatty acids in the food chain in Europe. The American Journal of Clinical Nutrition. 2000 Jan;71(1 Suppl):176S-8S.

 

[106] Simopoulos AP. Overview of evolutionary aspects of w3 fatty acids in the diet. World Rev Nutr Diet 1998;83:1–11.

 

[107] Simopoulos AP. The importance of the ratio of omega-6/omega-3 essential fatty acids. Biomedicine & Pharmacotherapy. 2002 Oct;56(8):365-79.

 

[108] Simopoulos AP. The importance of the omega-6/omega-3 fatty acid ratio in cardiovascular disease and other chronic diseases. Experimental Biology and Medicine. 2008 Jun;233(6):674-88.

 

[109] Cordain L, Eaton SB, Sebastian A, Mann N, Lindeberg S, Watkins BA, et al. Origins and evolution of the Western diet: health implications for the 21st century. The American Journal of Clinical Nutrition. 2005 Feb;81(2):341-54.

 

[110] Ehud Ur. Neuroendocrinology of Leptin. Basel: S Karger Publishers; 2000

 

[111] Ehud Ur. Neuroendocrinology of Leptin. Basel: S Karger Publishers; 2000

 

[112] Kastin A (Red) Handbook of Biologically Active Peptides. London: Academic Press; 2006

 

[113] Sitaramayya  A (red). Signal Transduction: Pathways, Mechanisms and Diseases. Berlin. Springer-Verlag; 2010

 

[114] Klok MD, Jakobsdottir S, Drent ML. The role of leptin and ghrelin in the regulation of food intake and body weight in humans: a review. Obesity Reviews. 2007 Jan;8(1):21-34.

 

 

[115] Lindeberg S. Food and Western Disease – Health and Nutrition from an Evolutionary Perspective. Oxford: Wiley-Blackwell; 2010

 

[116] Vasto S, Rizzo C, Caruso C. Centenarians and diet: what they eat in the Western part of Sicily. Rejuvenation Research. 2012 Apr;15(2):184-8.

 

[117] Colleen TS. Food Culture in India. Westport: Greenwood Press; 2004

 

[118] Staller J. Maize Cobs and Cultures: History of Zea mays L. Berlin: Springer-Verlag; 2010

 

[119]  Deshpande SS (red). Fermented grain legumes, seeds and nuts: a global perspective. Utgåva 142. Food and Agriculture Organization of the United Nations. Rom: 2010

 

[120] Afify Ael-M, El-Beltagi HS, El-Salam SM, Omran AA. Biochemical changes in phenols, flavonoids, tannins, vitamin E, β-carotene and antioxidant activity during soaking of three white sorghum varieties. Asian Pacific Journal of Tropical Biomedicine. 2012 Mar;2(3):203-9.

 

[121] Fortin  F (Red), D’Amico S (Red). The Visual Food Encyclopedia: The Definitive Practical Guide to Food and Cooking. New York: Maxmillan; 1996

 

[122] de Punder K, Pruimboom L. The dietary intake of wheat and other cereal grains and their role in inflammation. Nutrients. 2013 Mar 12;5(3):771-87

 

[123] Gropper SS, Smith JL, Groff JL. Advanced Nutrition and Human Metabolism. 5:e upplagan. Belmont: Wadsworth; 2009

 

[124] Gropper SS, Smith JL, Groff JL. Advanced Nutrition and Human Metabolism. 5:e upplagan. Belmont: Wadsworth; 2009

 

[125] Belitz HD (Red), Grosch W (Red), Peter Schieberle P (Red). Food Chemistry. Berlin: Springer-Verlag; 2009

 

[126] Food Search. Univeristy of Sidney [Internet] http://www.glycemicindex.com/foodSearch.php

 

[127] Mandel AL, Breslin PA. High endogenous salivary amylase activity is associated with improved glycemic homeostasis following starch ingestion in adults. Journal of Nutrition. 2012 May;142 (5):853-8.

 

[128] Aston LM, Gambell JM, Lee DM, Bryant SP, Jebb SA. Determination of the glycaemic index of various staple carbohydrate-rich foods in the UK diet. European Journal of Clinical Nutrition. 2008 Feb;62(2):279-85

 

 

[129] Sand O, Sjaastad OV. Haug E. Människans Fysiologi. Stockholm: Liber AB; 2004

 

[130] Leung DYM., Sampson H, Geha Raif, Szefler SJ. Pediatric Allergy: Principles and Practice. 2:a upplagan. Philadelphia: Saunders Elsevier; 2010

 

[131] Playfair JHL, Chain BM. Immunology at a Glance. 7:e upplagan. Chichester: John Wiley & Sons Ltd; 2009

 

[132] Kay AB. Overview of ‘allergy and allergic diseases: with a view to the future’. British Medical Bulletin. 2000;56(4):843-64.

 

[133] Porth Carol M. Essentials of Pathophysiology. 3:e upplagan. Philadelphia: Wolters Kluwer Lippincott Williams & Wilkins; 2011

 

[134] Kelly D. Stone KD, Prussin C, Metcalfe DD. IgE, Mast Cells, Basophils, and Eosinophils. Journal of Allergy and Clinical Immunology. 2010 February; 125(2 Suppl 2): S73–S80.

 

[135] Johansson SGO et al. Reviderad, global nomenklatur för allergi. Entydiga termer skapar klarhet och undanröjer missförstånd. Läkartidningen nr 6, 2006 volym103, 379-383

 

[136] Ludvigsson JF. et al. The Oslo definitions for coeliac disease and related terms. Gut. 2013 Jan; 62(1):43-52

Comment(20)

  1. Oj, vilket jobb du gjort!
    Jag har inte lusläst alla rader så jag kan ha missat det, men du tar inte upp problemet med korsallergi mot gräs och sädesslag? Jag tror att detta är ett stort dolt problem och kan vara en orsak till att man reagerar mot spannmål, men inte får utslag på celiaki. Själv har jag insett att jag är allergisk mot spannmål som är släkt med gräs. Allt föll på plats med magproblem med mera när jag slutade med spannmål och läste om korsallergi med gräs.

    1. Hej Lotta,

      Tack för din kommentar! Jag har inte tagit upp korsallergi men det är precis som du nämner säkerligen en bov i allergidramat med spannmål i gräsfamiljen. Det gläder mig att du slutade med spannmål och att det hjälpte dig.

      Ha en bra dag!
      Patrick

  2. Fantastisk text! Jag läste allt. Extra intressant för mig kanske då jag är biokemist och haft lite med immunologi att göra också. (Jag jobbar inte nu med sånt).

    Jag äter själv LCHF med vissa inslag av rotfrukter och någon gång i månaden bönor. Gluten aktar jag mig för – mor och moster har celiaki. Men man och barn vill ha bröd. Så nu bakar jag äkta surdegsbröd på bovete och blötlagda linfrön och blötlagda solrosfrön och morot/batat åt dem. Allt mjöl är minst en natt och syras (från när sista rörts i) men det första syras ett helt dygn. Själv äter jag ett par bitar i veckan också (när det är nybakt) men inte mera än så. Blir ändå 15-20 gram kolhydrater per tunn men tung skiva.

    Vad tänkter du om bovete?

    1. Hej,

      Tack för dina vänliga ord! De värmer. Det låter klokt att undvika gluten och liknande prolaminstrukturer med celiaki i släkten. Jag vet hur det är med barn och vi låter våra barn äta gluten på dagis även om det smärtar mycket. Utanförskapet kan tyvärr göra mer skada. Jag anser att väl preparerat bovete är betydligt bättre men se till att få bort allt fagopyrin samt andra antinäringsämnen. Det låter dock som om du har total kontroll över ditt bak. 🙂

      Jag det varit jag hade jag kanske valt ris och rismjöl, alltid ekologiskt.

      Ha en fin helg!
      Patrick

  3. Tack för en jättebra text! Ger en en del att tänka på…

    Det hör inte riktigt hit men eftersom jag upptäckte märket via dig tänkte jag tipsa: solskyddsprodukter från the organic pharmacy finns på skincity.se, just nu med 25% rabatt.

    Tack igen för att du delar med dig av så mycket kunskap!

    1. Hej Ulrika,

      Tack för din kommentar. The organic pharmacy som märke är troligtvis bland de bättre. Jag känner väl till dem även om jag inte använder dem själv. Tack för tipset.

      MVH
      Patrick

      PS. Jag förespråkar inte solskydd annat än om man verkligen behöver det eller om det föreligger risk för att bränna sig i solen och då är nog The organic pharmacy bland de bättre.

  4. Tack Patrick för svaret. Jag har inte hunnit svara förrän nu – men jag har hunnit läsa på om bovete. Vi byter till ris!
    Min man funderade om jag kunde prova baka med linser också ibland. Där finns visst lektiner, har jag förstått. Jag måste kolla om dom avlägsnas med blötläggning. Det går knappast att syra dom så det får bli syrat risbröd då och då och bröd av naan-typ däremellan. Vad tror du om det?

    1. Hej Jeanette,

      Jag hade inte valt baljväxter/linser som källa till stärkelse framför ris, sötpotatis eller vit potatis utan skal. Dina syrade risbröd låter mycket goda! 🙂

      Varmt lycka till!
      Patrick

      Ps. Blötläggning och kokning kommer att reducera lektiner vad jag känner till. Personligen hade jag dock inte låtit linser eller vitt ris utgöra stapelfödan i min diet.

  5. Tack för ett fantastiskt bra inlägg! Ligger numera utprintat på nattduksbordet hemma 🙂
    Det här med gluten på dagis/skola är besvärligt värre, som du säger det smärtar att veta att ens barn varje dag får i sig sådant som inte är bra för dem. Jag har kämpat mycket för att få bättre kost till mina barn, nu när min äldsta son går i skolan har jag både fått intyg på mjölkallergi och glutenintolerans (även fast inga prover visat på uttalad allergi – men jag stod på mig för att få intyg). De ersättningsprodukter han får istället är ganska ofta näringsfattiga glutenfria produkter, men han får också ofta ris eller potatis när de andra får pasta. När de andra barnen får panerad fisk så får han istället “bara” stekt fisk, utan panering, så totalt sett ser jag detta som en hälsovinst.

    Sen att de envist ska servera margarin i förskolor/skolor är en annan fråga, om än smärtande det med!
    Vi kompenserar för den dåliga kost de får i dagis/skola så gott vi kan med näringsrik mat hemma istället. Jag håller med dig Patrick om att man inte vill sätta dem i ett utanförskap, att det är flera bitar att tänka på!

    Tack igen för ett toppeninlägg, jag hoppas du kommer med en bok snart 🙂

    Varma hälsningar,
    Linda

    1. Hej Linda,

      Tack för din kommentar, den värmer!

      Jag håller med dig i allt i din kommentar. Vi får hoppas på större insikt i framtiden hos dem som styr förskolans och skolans kostval.

      Bok är på gång. 🙂

      Varma hälsningar,
      Patrick

  6. Tack för svaret! Jag skrev tidigare idag en kommentar men min telefon verkar bråka så jag tror det aldrig kom fram.

    Jag kände inte till om det giftiga färgämnet i bovete. Jag tänkte prova använda rismjöl nu för surdegsbakandet. Och prova göra bröd på linser ibland. Vad tror du om linsbröd?

  7. Tack igen Patrick att du tog dig tid att svara. Jag har nu ett risbröd under syrning. (Visserligen med en tredjedel bovetemjöl, lite hela blötlagda havrekorn och kokosfibermjöl också då jag var tvungen att ta vad jag hade hemma. Men får ändå en känsla för hur det funkar med ris). Själv äter jag LCHF så för mig blir ris aldrig någon stapelföda. Men jag måste kompromissa lite då det gäller resten av familjen. Vi äter aldrig hemma pasta, potatis, ris eller bröd till maten. Inte heller min man eller mina barn. Men mellan- eller kvällsmål vill min man ha bröd och ibland vill vi kunna servera något brödliknande åt barnen. Till morgonmål får barnen oftast ekologisk banan med turkisk yoghurt eller avokado men ibland omelett eller stekt naturellt skivat sidfläsk. Turkisk yoghurt med hackade nötter och blåbär är också en typisk barnfrukost.

    Vi försöker köpa så stor del som möjligt av köttet ekologiskt. Brukar beställa lamm på hösten. Sen har vi slutat dricka mjölk. Finsk surmjölk (pimä) går det däremot kanske en liter i veckan.

    Sen försöker jag använda kokosolja i maten alltid när det är möjligt. Funkar också i smothie.

    Ingen godisdag, ingen chips, saft mm heller. Så på det stora hela är jag nöjd med familjens mat. Men det där brödet – får hoppas ris funkar nu då!

  8. Nu kan jag rapportera att brödet blev ljuvligt och mycket surt.

    Ingredienser och kommentarer:

    Rot + vatten fick surna över natt. Sen vispade jag under dagens lopp i:

    500 g fullkornsrismjöl
    250 g bovetemjöl (inget kross eller kli denna gång)
    1,5 dĺ ren glutenfri haverfiber (16% kolhydrater)
    2 dl hela havrekorn som fick blötas över natt
    2 dl hela linfrö som också blötlades över natt
    1 dl Aman Prana kokosfibermjöl (4% kolhydrater)
    2 dl solrosfrön
    2 msk fiberhusk

    På kvällen öste jag över den tjocka “gröten” i två stora limpformar och sen fick den ännu surna 12 timmar. Gräddade i 175 grader i 50 minuter.

    Nästa gång ska jag utelämna havrefiber och bovetemjöl (det tog slut nu och jag ska inte köpa nytt). Istället ska jag sätta mera kokosfibermjöl och rismjöl.

    De hela (ekologiska) havrekornen ska jag också fasa ut men ännu har jag kvar ca 5 dl av dom. Ursprungligen köpte jag dom för att kunna blötlägga (utnyttjande enzym i skalet) och laga gröt åt barnen. Men det blev inte gott och numera har vi slutat med gröt.

    Det som jag ännu funderar på är solrosfröna. Hur hälsosamma är månne de med sina omeg-6-oljor och fytinsyror (men syras förstås!), lektiner?. Enligt Anna Hallén är solrosfrön ok.

    Batat satte jag inte idag – hade inte hemma. Men vi provar faktiskt odla egna 🙂

    Jeanette

    1. Hej Jeanette,

      Tack för din kommentar. Personligen hade jag undvikit linfrön och solrosfrön, speciellt om de ska hettas up 175 grader i 50 minuter.

      Rent generellt handlar det mer ofta om dos än om produktslag. Lite solrosfrön gör ingen skada. Mycket solrosfrön som dessutom har hettats upp under lång tid är däremot inte optimalt enligt mig.

      Varmt lycka till!
      Patrick

    1. Hej Lars,

      Groddat mjöl innehåller mindre fytinsyra exempelvis och rent generellt är det troligtvis bättre med groddade än icke-groddade sädeslag. Emellertid hade jag försökt att finna andra källor till kolhydrater än just mjölbaserade.

      Varmt lycka till!
      Patrick

    1. Hej Bengt,

      Tack. Jag har absolut läst inlägget. Det kan nog ligga något i antagandet att glutenmängden inte har ökat gällande vete. Det förändrar dock inte att prolaminstrukturer som gluten eventuellt kan besvära fler än dem som lider av celiaki.Jacob Gudiol är helt klart duktig.

      Tack igen och ha en bra dag!
      Patrick

LEAVE YOUR COMMENT

Your email address will not be published. Required fields are marked *